抗體木瓜蛋白酶水解片段：木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在鉸鏈區二硫鍵連接的兩條重鏈的近N端，可將Ig裂解為兩個完全相同的Fab段和一個Fc段。Fab段即抗原結合片段（fragment antigenbinding，Fab），由一條完整的輕鏈與重鏈的VH和CHl結構域組成。一個Fab片段為單價，可與抗原結合但不產生凝集反應或沉淀反應；Fc段即可結晶片段（fragment crystallizable，Fc），由Ig的CH2和CH3結構域組成。Fc段無抗原結合活性，是Ig與效應分子或細胞相互作用的部位。抗體在疫苗接種后的產生是一種主動免疫應答，提供長期的保護作用。廣州異嗜性抗體補給公司

抗體鉸鏈區：鉸鏈區（hinge region）位于CH1與CH2之間，富含脯氨酸，易伸展彎曲，從而改變抗原結合部位之間的距離，有利于抗體結合位于不同位置的抗原表位。鉸鏈區易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，產生不同的水解片段。不同類Ig的鉸鏈區不盡相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的鉸鏈區較短，IgG3和IgD的鉸鏈區較長，而IgM和IgE無鉸鏈區。J鏈和分泌片：Ig輕鏈和重鏈除上述基本結構外，某些類別的Ig還含有其他輔助成分，如J鏈和分泌片 。江蘇單克隆抗體公司排行不同的抗體可以針對不同的病原體，形成免疫記憶以應對未來的傳染。

抗體基本結構：輕鏈分子量約為25 000，由214個氨基酸殘基構成。輕鏈可分為兩種，分別為kappa（κ）鏈和lambda（λ）鏈。據此，可將Ig分為兩型（type），即κ型和λ型。一個Ig分子上兩條輕鏈的型別總是相同的。不同類Ig既存在κ型，也存在λ型。同一個體內可同時存在κ型和λ型的Ig分子，不同種屬生物體內兩型輕鏈的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1，而在小鼠則為20：1。Ig的κ與λ的比例異常可以反映免疫系統的異常。根據λ鏈恒定區個別氨基酸的差異，又可將λ鏈分為λ1、λ2、λ3和λ4四個亞型（subtype） 。

抗體特性和功能：IgM占血清Ig總量的5%～10%，血清濃度約為1mg/ml。單體IgM以膜結合型表達于B細胞表面，構成B細胞抗原受體，只表達mlgM是未成熟B細胞的標志。分泌型IgM為五聚體，是分子量很大的Ig，沉降系數為19S，稱為巨球蛋白（macroglobulin），一般不能通過血管壁，主要存在于血液中。五聚體IgM含有10個Fab段，具有很強的抗原結合能力；含有5個Fc段，比IgG更易啟動補體。天然血型抗體為IgM，血型不匹配的輸血，可導致嚴重的溶血反應。IgM是個體發育過程中很早合成和分泌的抗體，在胚胎發育晚期的胎兒即能產生IgM，故臍帶血lgM升高提示胎兒有宮內傳染（如風疹病毒或巨細胞病毒等傳染）。IgM也是初次體液免疫應答中很早出現的抗體，是機體抗傳染免疫的“先頭”；血清中IgM升高，提示新近發生傳染，可用于傳染的早期診斷。抗體介導的細胞毒性可以直接殺傷傳染的細胞，起到去除病原體的作用。

多克隆抗體特異性鑒定：抗體的親和力 是指抗體和抗原結合的牢固程度。親和力的高低是由抗原分子的大小、抗體分子的結合位點與抗原決定簇之間立體構型的合適度決定的。有助于維持抗原抗體復合物穩定的分子間力有氫鍵、疏水鍵、側鏈相反電荷基因的庫侖力、范德華力和空間斥力。親和力常以親和常數K表示，K的單位是L/mol，通常K的范圍在 108 ～1010 /mol，也有多達 1014 /mol。抗體親和力的測定對抗體的篩選，確定抗體的用途，驗證抗體的均一性等均有重要意義。抗體的結構包括兩個重鏈和兩個輕鏈，形成Y形分子，每一個Y形分子具有兩個抗原結合位點。四川Prestige抗體哪家好

抗體也可以通過血液透析、免疫球蛋白輸注等方式進行passively transfer。廣州異嗜性抗體補給公司

抗體主要功能：抗體的功能與其結構密切相關。同一抗體的V區和C區的氨基酸組成和順序的不同，決定了其功能上的差異。不同抗體的V區和C區在結構變化上具有一定的規律，又使得其在功能上存在共性。V區和C區的組成和結構，決定了抗體的生物學功能。抗體的V區與抗原結合后，借助于c區的作用，在體外可發生各種抗原抗體結合反應，有利于抗原或抗體的檢測和功能的判斷；在體內可中和有害素、阻斷病原體入侵、去除病原微生物；B細胞膜表面的IgM和IgD構成B細胞的抗原識別受體，能輔助B細胞特異性識別抗原分子。廣州異嗜性抗體補給公司

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