抗體主要功能：啟動補體產生攻膜復合物使細胞溶解破壞。人IgG1～3和IgM與相應抗原結合后，可因構象改變而使其CH2和CH3結構域內的補體結合點暴露，從而通過經典途徑啟動補體系統，產生多種效應功能，其中IgM、IgG1和IgG3啟動補體系統的能力較強，IgG2較弱。IgA、IgE和IgG4本身難以啟動補體，但在形成聚合物后可通過旁路途徑啟動補體系統。通常情況下，lgD不能啟動補體。調理吞噬和ADCC：IgG可通過其Fc段與表面具有相應受體的細胞結合，產生不同的生物學作用。多克隆抗體可以用于檢測未知的抗原，因為其能夠識別多個不同的表位。南京單克隆抗體研發制造

抗體可變區：重鏈和輕鏈的V區分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個氨基酸組成和排列順序高度可變的區域，稱為高變區（hypervariable region，HVR）或互補決定區（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）變化程度更高。VH的3個高變區分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個高變區分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位（antigen-binding site），決定抗體的特異性，是抗體識別及結合抗原的部位。在V區中，CDR之外區域的氨基酸組成和排列順序相對保守，稱為骨架區（framework region，FR）。VH或VL各有四個骨架區，分別用FR1、FR2、FR3和FR4表示。廣州IgM抗體報價多克隆抗體可以通過親和層析或凝集素親和純化方法進行純化，以獲得較高純度的抗體。

IgE抗體是人體內非常重要的一類免疫球蛋白，在正常情況下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一種。但在病理情況下，如過敏性疾病，或寄生蟲傳染時，IgE水平可明顯升高。在過敏性疾病時，IgE可與致敏原結合，進而再與肥大細胞，或嗜堿性粒細胞表面相應的受體結合，即可引起上述細胞脫顆粒，釋放白三烯和組胺類的物質，從而引起臨床上過敏反應。在寄生蟲傳染時，IgE可與抗原結合，進而再與嗜酸性粒細胞表面相應的受體結合。嗜酸性粒細胞活化后，通過ADCC的作用，可對寄生蟲進行吞噬。除外，還有病理情況，如漿細胞瘤，即血液科較常見的多發性骨髓瘤，可出現IgE水平的升高，這時應完善血尿、免疫固定電泳，判斷患者是否存在單克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系統的疾病。

選擇性培養的目的是篩選融合的雜交瘤細胞，一般采用HAT選擇性培養基。在HAT培養基中，未融合的小鼠骨髓瘤細胞中DNA的從頭合成途徑會被阻止；未融合的骨髓瘤細胞又因缺乏次黃嘌呤-鳥嘌呤-磷酸核糖轉移酶(HGPRT)，不能利用補救途徑合成DNA；這樣未融合小鼠骨髓瘤細胞的兩個DNA合成途徑都被阻止，骨髓瘤細胞DNA不能復制而死亡。 未融合的B淋巴細胞雖具有次黃嘌呤-鳥嘌呤-磷酸核糖轉移酶，但其本身不能在體外長期存活也逐漸死亡。 只有融合的雜交瘤細胞由于從B淋巴細胞獲得了次黃嘌呤-鳥嘌呤-磷酸核糖轉移酶，可以通過補救途徑合成DNA，并具有骨髓瘤細胞能無限增殖的特性，因此，雜交瘤細胞能在HAT培養基中存活和增殖。單克隆抗體是通過從單個抗體細胞中獲得的抗體產生的。

抗體獨特的生物學活性使其在疾病的診斷、免疫防治及基礎研究中發揮作重要作用。早在19世紀后期，人們就開始使用特異性抗原免疫動物制備相應的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了單克隆抗體（monoclonai antibody，mAb）技術，使規模化制備高特異性、均質性抗體成為可能。然而，鼠源性mAb在人體反復免疫后出現的人抗鼠抗體（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的臨床應用。近年來，隨著分子生物學的發展，人們已經可以通過抗體工程技術制備人一鼠嵌合抗體、人源化抗體或人源抗體。單克隆抗體的生產過程需要大量的細胞培養和純化步驟。山東PRR11抗體怎么購買

單克隆抗體可以高度特異性地與特定抗原結合。南京單克隆抗體研發制造

1937年，Tiselius和Kabat用電泳方法將血清蛋白分為白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等組分，并發現抗體主要存在于γ區，因此抗體又被稱為γ球蛋白。隨后，經1968年和1972年的世界衛生組織和國際免疫學會聯合會討論決定，將具有抗體活性或化學結構與抗體相似的球蛋白統一命名為免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig可分為分泌型Ig（secreted Ig，SIg）和膜型Ig（membrane Ig，mIg）。SIg主要存在于血液和組織液中，行使抗體的各種功能；mIg主要構成B細胞膜表面的抗原受體。南京單克隆抗體研發制造