抗體的分類：1、免疫球蛋白可分為兩種類型：（1）分泌性免疫球蛋白：存在于血清、體液以及分泌液中，具有抗體的各種功能。（2）膜型免疫球蛋白：位于B淋巴細胞的表面，即膜表面免疫球蛋白（mIg），是B淋巴細胞的抗原識別受體（BCR）。2、根據所對應的抗原分：3、根據有無抗原刺激分：4、根據與抗原反應的性質分：5、根據抗原性分：免疫球蛋白的理化性質；免疫球蛋白是多鏈糖蛋白，具有蛋白質的通性，對物理及化學因素敏感，不耐熱，在60～70℃時即被破壞，能被多種蛋白水解酶裂解破壞，可在乙醇、三氯醋酸或中性鹽類中沉淀。因此，通常用50%飽和硫酸銨或硫酸鈉從免疫血清中提取抗體。多克隆抗體適用于各種實驗和臨床應用，如免疫染色、免疫印跡、流式細胞術等。上海新基因PRR11抗體供應商

抗體重鏈和輕鏈：重鏈分子量為50 000～75 000，由450～550個氨基酸殘基組成。重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，其抗原性也不同。據此，可將抗體分為5類（class），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。不同類的Ig具有不同的特征，如鏈內和鏈間二硫鍵的數量和位置、結構域的數量及鉸鏈區的長度等均不完全相同。即使是同一類的Ig，其鉸鏈區氨基酸組成和重鏈二硫鍵的數量、位置也不同，據此又可將同類Ig分為不同的亞類（subclass）。例如，人IgG可分為四個亞類，包括IgG1、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分為IgA1和IgA2兩個亞類。江蘇正常抗體補給公司單克隆抗體的研究有助于了解免疫系統的功能。

抗體特性和功能：IgM占血清Ig總量的5%～10%，血清濃度約為1mg/ml。單體IgM以膜結合型表達于B細胞表面，構成B細胞抗原受體，只表達mlgM是未成熟B細胞的標志。分泌型IgM為五聚體，是分子量很大的Ig，沉降系數為19S，稱為巨球蛋白（macroglobulin），一般不能通過血管壁，主要存在于血液中。五聚體IgM含有10個Fab段，具有很強的抗原結合能力；含有5個Fc段，比IgG更易啟動補體。天然血型抗體為IgM，血型不匹配的輸血，可導致嚴重的溶血反應。IgM是個體發育過程中很早合成和分泌的抗體，在胚胎發育晚期的胎兒即能產生IgM，故臍帶血lgM升高提示胎兒有宮內傳染（如風疹病毒或巨細胞病毒等傳染）。IgM也是初次體液免疫應答中很早出現的抗體，是機體抗傳染免疫的“先頭”；血清中IgM升高，提示新近發生傳染，可用于傳染的早期診斷；

抗體介導I型超敏反應。IgE為親細胞抗體，可通過其Fc段與肥大細胞和嗜堿性粒細胞表面的IgE高親和力Fc受體結合，使其致敏。當相同的變應原再次進入機體時，可以直接與致敏靶細胞表面的特異性IgE結合，促使這些細胞合成和釋放生物活性物質，引起I型超敏反應。在人類，lgG是能夠通過胎盤的抗體。胎盤母體一側的滋養層細胞可表達一種特異性的IgG輸送蛋白，稱為FcRn。IgG可選擇性地與FcRn結合，從而轉移到滋養層細胞內，并主動進入胎兒的血循環中。IgG穿過胎盤的作用在于這是一種重要的自然被動免疫機制，對于新生兒抗傳染具有重要意義。另外，sigA可通過呼吸道和消化道的黏膜，在黏膜局部免疫中發揮重要的免疫防御作用。多克隆抗體的制備過程相對復雜，需要較長時間和資源。

抗體基本結構：經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈（heavy chain，H），而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈（Light chain，L）。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成完全相同。重鏈分子量為50 000～75 000，由450～550個氨基酸殘基組成。重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，其抗原性也不同。由于多克隆抗體來源于不同的細胞克隆，其親和力和特異性可能會有所不同。安徽專業抗體試劑

單克隆抗體的研究已經取得了明顯的進展。上海新基因PRR11抗體供應商

19世紀后期，Von Behring及其同事Kitasato研究發現，用白喉或破傷風免疫動物后可產生具有中和有害素作用的物質，稱之為antitoxin，隨后引入“抗體”一詞來泛指抗有害素類物質。抗體（antibody，Ab）是B細胞接受抗原刺激后增殖分化為漿細胞所產生的糖蛋白，主要存在于血清等體液中，是介導體液免疫的重要效應分子，能與相應抗原特異性結合，發揮免疫功能。1937年，Tiselius和Kabat用電泳方法將血清蛋白分為白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等組分，并發現抗體主要存在于γ區，因此抗體又被稱為γ球蛋白。上海新基因PRR11抗體供應商